Контрольная работа по дисциплине «Биохимия» для ТГУ, пример оформления

Контрольные задания   Вариант 10

1. Олигомерные белки. Четвертичная структура белков и связи, обеспечивающие стабильность этой структуры. Биологическое значение четвертичной структуры белков.

Олигомерными называются белки, содержащие две или большее число полипептидных цепей (протомеров). Каждый протомер характеризуется своей вторичной и третичной пространственной структурой. Полипептидные цепи в олигомерных белках могут быть либо одинаковыми, либо разными. Протомеры в олигомерном белке соединяются множеством слабых, нековалентных связей (гидрофобных, ионных, водородных). Олигомерные белки превосходят одноцепочечные белки по молекулярным массам и по сравнению с ними выполняют более сложные функции. У олигомерных белков появляется новое свойство — способность к аллостерической регуляции их функций. Примеры олигомерных белков Гемоглобин – самый известный олигомерный белок с молекулярной массой 64 500 Да, который содержится в эритроцитах и служит для переноса кислорода. Гемоглобин состоит из 4 протомеров, каждый из которых связан с небелковой частью — гемом и 3 другими протомерами. Фермент РНК-полимераза – олигомерный белок, играющий важную роль в синтезе нуклеотидов. Митохондриальный пируватдегидрогеназный комплекс — огромный ансамбль из трех ферментов, включающий в общей сложности 72 протомера. Белок вируса табачной мозаики состоит из 2120 протомеров, соединенных нековалентными связями. Под четвертичной структурой понимают структуру белков, состоящих из нескольких полипептидных цепей. Каждая из этих цепей имеет свою завершенную пространственную структуру и называется субъединицей белка с четвертичной структурой. Белок при таком объединении нескольких цепей приобретает новую функцию. Связи, которые имеются между субъединицами нековалентные (силы гидрофобного взаимодействия, ионные, водородные), хотя в ряде белков субъединицы соединены ковалентными дисульфидными мостиками. Существование белков с четвертичной структурной организацией способствует разнообразию белков при незначительном увеличении количества генетического материала. Например, фермент лактатдегидрогеназа (ЛДГ), состоящий из 4-х субъединиц, формируется из 2-х генетически детерминированных полипептидных цепей. Их разные комбинации (изоферменты) позволяют существовать в организме 5 ферментам ЛДГ, катализирующих одинаковую реакцию в разных органах и тканях. Стабильность четвертичной структуры обусловлена ковалентными связями между контактными площадками протомеров, которые взаимодействуют друг с другом по принципу комплементарности. Так, например, в гемоглобине каждая субъединица имеет 4 контактные поверхности для связывания с гемом, 3 – для связывания с другими протомерами. То есть молекула гемоглобина состоит из четырех полипептидных цепей, каждая из которых окружает группу гема. Доменная структура. Некоторые полипептидные цепи содержат участки, которые имеют подобную аминокислотную последовательность (повторы) – домены. Домены возникли в процессе эволюции вследствие удвоения генов с дальнейшими изменениями структуры белков. Поэтому эти участки могут выполнять разные функции в одном и том же белке. Доменную структуру имеют некоторые ферменты и все иммуноглобулины.

2. Биосинтез аминокислот в клетках. Источники азота в растениях и для животных. Использование аммиака для биосинтеза аминокислот.

Пищевые белки, поступающие в организм, используются как источник аминокислот для синтеза собственных структурных, каталитических, транспортных, рецепторных белков. 8 незаменимых аминокислот в организме взрослого человека синтезироваться не могут. Остальные 12 аминокислот являются заменимыми, их синтез возможен в организме. Основными путями образования заменимых аминокислот являются:

• трансаминирование α-кетокислот;
• восстановительное аминирование α-кетокислот;
• синтез с участием незаменимых аминокислот.

Источниками атомов углерода в реакциях трансаминирования служат метаболиты гликолиза и цикла Кребса, источниками атомов азота – другие аминокислоты, чаще всего – глутамат. Источником атома азота аминогруппы в реакциях восстановительного аминирования является молекула аммиака, источником углерода служат α-кетокислоты, чаще всего — α-кетоглутарат.             Синтез с участием незаменимых аминокислот. Заменимая аминокислота тирозин может образоваться из незаменимой аминокислоты фенилаланина: Заменимая аминокислота цистеин синтезируется при участии незаменимой аминокислоты метионина, которая используется как источник атома серы. Цистатионин подвергается расщеплению с образованием цистеина и гомосерина, который подвергается дезаминированию в α-кетобутират: Серин синтезируется в три стадии из промежуточного продукта гликолиза — 3-фосфоглицерата, который сначала окисляется в кетокислоту, а затем подвергается трансаминированию глутаминовой кислотой. 3-фосфосерин, который гидролизуется до серина: Закономерности биосинтеза аминокислот. 1) углеродные скелеты аминокислот берут свое начало от промежуточных продуктов гликолиза, ЦТК; 2) донором аминогрупп для многих протеиногенных аминокислот служит глутамат, реже—глутамин; 3) биосинтез многих аминокислот осуществляется «семействами», для которых используются общие предшественники; 4) стадии биосинтеза аминокислот требуют притока энергии и сопровождаются гидролизом АТФ (синтез гистидина, пролина, аргинина); 5) многие этапы биосинтеза аминокислот требуют участия восстановительных эквивалентов (НАД и НАДФ). В атмосфере элементарный азот присутствует в неограниченном количестве. Прежде чем поступить в круговорот азота, он должен быть восстановлен до NH₃ и включен в аминокислоты. Фиксировать атмосферный азот способны лишь немногие виды бактерий и синезеленых водорослей. Они находятся в почве свободно или живут в симбиозе с растениями (например, симбиоз бактерий с бобовыми). На долю органических соединений приходится 93–95 % почвенного азота. Разложение азотистых органических соединений в различных типах почв проходит по единой схеме: белки → гуминовые вещества → аминокислоты → амиды → аммиак → нитриты → нитраты Соли азотной кислоты и аммония  – основной источник азота для растений. Кроме того, растения способны усваивать и некоторые из растворимых в воде органических соединений азота: аминокислоты, мочевину, аспарагин. В тканях растения азотистые соединения подвергаются сложным превращениям, результатом которых становиться образование аминокислот, а затем белков. Первой аминокислотой, образующейся в растении, является аланин, затем синтезируются аспарагиновая и глутаминовая кислоты. Весь сложнейший цикл трансформации и превращения азотистых соединений в растении начинается с аммиака и завершается аммиаком.

3. Нуклеотиды, их строение, биологическая роль. Напишите формулы азотистых оснований и пентоз входящих в состав нуклеиновых кислот.

Нуклеотиды — органические соединения, состоящие из азотистого основания, углеводного остатка и остатка фосфорной кислоты. Сложноэфирную связь с фосфорной кислотой образует ОН группа в положении 5^/ или 3^/ моносахарида. В зависимости от природы пентозного остатка,  нуклеотиды делят на рибонуклеотиды и дезоксирибонуклеотиды. Нуклеиновые кислоты (ДНК и РНК) — это высокомолекулярные соединения, состоящие из большого количества связанных между собой мононуклеотидов. Биологическое значение нуклеиновых кислот очень велико. Они играют центральную роль в хранении и передаче наследственных свойств клетки, обеспечивают синтез белков. Важнейшей характеристикой нуклеиновых кислот является их химический состав. В состав нуклеотида входят три составные части: гетероциклическое азотистое основание — пиримидиновое или пуриновое; моносахарид (пентоза) — рибоза или 2-дезоксирибоза; остаток фосфорной кислоты. Полный гидролиз нуклеиновых кислот Азотистые основания нуклеиновых кислот являются производными гетероциклического азотсодержащего соединения пурина или пиримидина. пуриновые основания                         пиримидиновые основания         аденин              гуанин                      цитозин           тимин          урацил Остатки   D-рибозы и D-дезоксирибозы  входят в состав ядерных белков – нуклепротеидов, нуклеиновых кислот и некоторых других веществ, играющих огромную биологическую роль.         рибоза                      дезоксирибоза Таким образом, между ДНК и РНК есть три основных отличия:

1. ДНК содержит сахар дезоксирибозу, РНК рибозу, у которой есть дополнительная, по сравнению с дезоксирибозой, гидроксильная группа.
2. Нуклеотид, комплементарный аденину, в РНК не тимин, как в ДНК, а урацил – неметилированная форма тимина.
3. ДНК существует в форме двойной спирали, состоящей из двух отдельных молекул. Молекулы РНК гораздо короче и в основном одноцепочечные.

Пуриновые нуклеотиды:           Пиримидиновые нуклеотиды                     Вариант 20

1. Протеиназы и пептидазы животного организма: определение, типы катализируемых реакций, отдельные представители и их характеристика, активаторы и ингибиторы протеиназ. Атакуемость белков протеиназами и факторы ее обуславливающие.

Белки, поступившие в организм с пищей, в ЖКТ расщепляются до аминокислот при действии группы протеолитических ферментов —пептидгидролаз (по современной номенклатуре). Пептидгидролазы относятся по классификации ферментов к классу гидролаз, их шифр КФ 3.4.1—3.4.4. Их тривиальное название — протеазы или протеиназы. Эти ферменты катализируют гидролитическое расщепление пептидной связи в белковой молекуле до конечного продукта гидролиза белков – аминокислот. При гидролизе происходит разрыв СО-NН связи. Протеолитические ферменты животных и человека изучены достаточно хорошо, в меньшей степени исследованы растительные протеазы. Субстратная специфичность ферментов ЖКТ заключается в их способности с наибольшей скоростью расщеплять пептидные связи, образованные аминокислотами. Субстратная специфичность пептидаз определяется:

• длиной полипептидной цепи;
• структурой радикалов аминокислотных остатков, образующих гидролизуемую пептидную связь;
• положением связи в полипептиде.

Все протеолитические ферменты синтезируются в виде неактивных предшественников, называемых проферментами, и таким образом клетки защищены от контакта с активной формой фермента. В поджелудочной железе синтезируются проферменты: трипсиноген, химотрипсиноген, проэластаза, которые в кишечнике превращаются в активные ферменты: трипсин, химотрипсин, эластазу. Например, проэластаза в просвете кишечника активируются до эластазы путем частичного протеолиза: Трипсиноген → трипсин → проэластаза → эластаза Протеиназы делят на 2 типа: 1)Экзопептидазы – ферменты, гидролизующие белки, отщепляя аминокислоты от конца пептида: — карбоксипептидазы отщепляют С-концевые остатки аминокислот; — дипептидазы расщепляют дипептиды на аминокислоты; — аминопептидазы отщепляют N-концевые аминокислоты пептидной цепи. 2)Эндопептидазы – ферменты, расщепляющие пептидные связи внутри пептидной цепи. К ним относятся пепсин (рН 1-2), реннин, трипсин, химотрипсин (рН 7,2-7,8), эластаза. С наибольшей скоростью ими гидролизуются связи, образованные определёнными аминокислотами. — пепсин  вначале гидролизует пептидные связи в белках, образованные ароматическими аминокислотами (Фен, Три, Тир), медленнее —  лейцином и дикарбоновыми аминокислотами. -химотрипсин активен в отношении пептидных связей, образованных СООН — группами ароматических аминокислот (Фен, Тир, Три). Гидролиз полипептидных цепей с участием пепсина: Н₂N – CH – CO — сер-фен-цис-мет-глу-лиз-арг-вал – NH – CH – COOH  + H₂O → │                                                                                     │ CH₂                                                                                                                       (CH₂)₄ │                                                                                      │ COOH                                                                            NH₂ Аспарагил-                                                                                лизин   → Н₂N–CH–CO–NH–CH–COOH  + H₂N–CH–CO-цис-мет-глу-лиз-арг-вал–NH–CH–COOH │                    │                               │                                                               │ CH₂                       CH₂ OH                              CH₂                                                                                        CH₂   │                                                      │                                                               │ COOH                                            C₆H₆                                                          NH₂ Аспарагилсерин                          фен-                                                           лизин   Гидролиз полипептида с участием химотрипсина: Асп-сер-фен-цис-мет-глу-лиз-арг-вал-лиз  + Н₂О → →Н₂N–CH–CO–сер–NH–CH–СООН + Н₂N–CH–CO–мет-глу-лиз-арг-вал –NH–CH– СООН │                            │                              │                                                         │ CH₂                        CH₂                          CH₂                                                                                CH₂                                                                                          │                             │                              │                                                         │ COOH                    C₆H₆                          SH                                                      NH₂ Аспарагилсерилфенилаланин                 цис-                                                    лизин Аминопептидазы расщепляют полипептиды с N-конца: Асп-сер-фен-цис-мет-глу-лиз-арг-вал-лиз  + НОН → → Н₂N–CH–COОН + NH₂–CH–СО —  фен– цис- мет-глу-лиз-арг-вал –NH–CH– СООН │                             │                                                                             │ CH₂                        CH₂ОН                                                                                         CH₂                                                                                          │                                                                                                             │ COOH                                                                                                    NH₂ Аспарагиновая кислота      серил                                                                     лизин   Карбопептидазы расщепляют полипептиды с С-конца: Асп-сер-фен-цис-мет-глу-лиз-арг-вал-лиз + НОН → Н₂N–CH–CO–сер- фен -цис–мет-глу-лиз-арг — NH–CH–СООН  +  NH₂–CH– СООН │                                                                           │                               │ CH₂                                                                       CH₂                          CH₂                                                                                           │                                                                           │                               │ COOH                                                                  СН(СН₃)₂                 NH₂ Аспарагил                                                                валин                    лизин    

2. Какие жирные кислоты называют незаменимыми и почему? Напишите структурные формулы этих кислот.

Незаменимые (эссенциальные, витамин F) жирные кислоты – это кислоты, которые не синтезируются организмом человека, а поступают с пищей. Их молекулы содержат более чем одну двойную связь, общая формула которых имеет вид: СН₃-(СН₂)_m (СН=СН-(СН₂)_x (СН₂)_n)-СООН По расположению первой двойной связи различают 2 класса данных кислот: ω-3  и ω-6. В ω-3-кислотах первая двойная связь находится у 3-го атома углерода метильного конца молекулы, в омега-6-кислотах — у 6-го атома углерода. Среди этих кислот большое значение имеет количество ω-3 кислот и соотношение кислот ω-6 и ω-3 класса, а не общее количество полиненасыщенных жирных кислот. Это объясняется тем, что ω-3 жирные кислоты образуют гормоны тканей и препятствуют закупориванию и старению сердечно-сосудистой системы. Они способствуют предотвращению и снижению воспалительных и аллергических процессов. Достаточное снабжение организма ω-3 кислотами способствует развитию мозга памяти. Линолевая кислота  С₁₇Н₃₁СООН, имеет 2 двойные связи. Н₃С – (СН₂)₄ – СН = СН – СН₂ – СН = СН –(СН₂)₇ – СООН Линолевая кислота  относится к ω-6 жирным кислотам, в виде триглицерида  в значительных количествах входит в состав многих растительных масел и животных жиров. Линоленовая кислота С₁₇Н₂₉СООН имеет 3 двойные связи. Н₃С – СН₂ – СН = СН – СН₂ – СН = СН – СН₂ – СН = СН – (СН₂)₇ – СООН Линоленовая кислота относится к ω-3 жирным кислотам, содержится во многих растительных маслах (льняном, облепиховом, горчичном, соевом). Арахидоновая кислота  С₁₉Н₃₁СООН имеет 4 двойные связи. Н₃С–(СН₂)₄–СН=СН–СН₂–СН=СН–СН₂–СН=СН–СН₂–СН=СН(СН₂)₃–СООН Арахидоновая кислота  относится к ω-6 жирным кислотам, содержится в продуктах животного происхождения, синтезируется из незаменимой ω-6-ненасыщенной линолевой кислоты.

3. Назовите основные соединения, входящие в состав клеток животных организмов и пищевого сырья животного происхождения. Перечислите основные макро- и микроэлементы, необходимые для построения вещества клеток.

Химический состав живых организмов. Атомный состав характеризует соотношение атомов элементов, входящих в живые организмы. Молекулярный состав отражает соотношение молекул веществ. По относительному содержанию элементы, входящие в состав живых организмов, принято делить на три группы:

1. Макроэлементы — О, С, Н, N (в сумме около 98-99%,), Са, К, Si, Mg, P, S, Na, Cl, Fe (около 1-2%). Они составляют основную массу процентного состава живых организмов и являются пластическим материалом клетки.
2. Микроэлементы — Мn, Со, Zn, Cu, В, I, F и другие (в сумме 0,1 %).
3. Ультрамикроэлементы — Se, U, Hg, Rа, Au, Ag и другие (менее 0,01%). Микроэлементы участвуют в обменных, ферментативных процессах, способствуют поддержанию кислотно-щелочного равновесия организма, участвуют в передачи нервных импульсов, обеспечивают свертывание крови.

Все живые системы состоят из органических и неорганических веществ, полимеров и низкомолекулярных. Неорганические вещества: вода и минеральные соли, важнейшие органические вещества — углеводы, липиды, белки и нуклеиновые кислоты. Белки выполняют ферментативную, структурообразовательную, защитную, регуляторную и многие другие функции. Углеводы выполняют две главные функции – запас глюкозы (крахмал и гликоген) или построение прочных клеточных оболочек растений (целлюлоза) и межклеточного вещества многоклеточных организмов. Основной функцией триглицеридов является энергетическая функция. Сложные липиды обеспечивают построение и свойства клеточных мембран. Нуклеиновые кислоты: ДНК содержит генетическую информацию клетки, РНК – обеспечивает синтез белков.                                                                          Вариант 30

1. На каких свойствах белков основаны их качественное обнаружение и количественное определение. Назовите и дайте общую характеристику наиболее распространенных химических методов количественного определения белков в биологических объектах и продуктах.

Наличие азота в составе белков является их важной отличительной особенностью по сравнению с углеводами и жирами. На определении содержания белкового азота основан метод количественного определения белков в биологических объектах, предложенный И. Кьельдалем. Зная, что 1г азота содержится в 6,25 г белка, найденное количество азота умножают  на коэффициент 6,25 и получают количество белка. Другой особенностью белков является их громадная молекулярная масса, которая зависит от количества остатков аминокислот. Для белков, у которых известен их аминокислотный состав, можно точно рассчитать молекулярную массу, но для большинства её определяют с помощью физико-химических методов. Часто используют методы седиментационного анализа, гель-хроматографии и электрофореза. Качественное определение белков — используются осадочные пробы с органическими кислотами (трихлоруксусная, сульфосалициловая кислоты), цветные реакции на определенные аминокислоты в составе белка (реакция Фоля, ксантопротеиновая реакции и другие). Ксантопротеиновая реакция. При действии на белок концентрированной азотной кислоты образуется осадок, который при нагревании приобретает желтый цвет. Количественное определение белка проводится с небольшим количеством материала и требует высокочувствительных методов детекции. Наиболее широко распространены спектрофотометрические и колориметрические методы. Биуретовый метод основан на образовании окрашенных в сине-фиолетовый цвет комплексов между ионами меди и пептидными связями белков. Возникший комплекс характеризуется высокой стабильностью. Метод Бенедикта аналогичен биуретовому методу, однако позволяет определять белок в диапазоне концентраций от 0,1 до 2 мг в пробе. Метод Лоури основан на образовании окрашенных продуктов ароматических аминокислот с реактивом Фолина в сочетании с биуретовой реакцией на пептидные связи. Метод характеризуется высокой чувствительностью и позволяет определять содержание белка в широком диапазоне концентраций. Метод Петерсона аналогичен методу Лоури, характеризуется высокой чувствительностью (10 – 100 мкг белка), позволяет эффективно определять белок в мембранных фракциях. Метод Бредфорда основан на способности белков связывать красители – бромфеноловый синий, кумасси голубой. Метод позволяет определять белок в диапазоне концентраций от 10 до 50 мкг на 1 мл. Спектрофотометрический метод основан на способности ароматических аминокислот (триптофана, тирозина и в меньшей степени фенилаланина) поглощать ультрафиолетовый свет при 280 нм. Измеряя величину оптической плотности при этой длине волны, определяют количество белка в растворе. Использование данного метода позволяет проводить определение белка быстро и не требует использования дополнительных реагентов.  

2. Какие соединения называются нуклеотидами? Напишите формулы нуклеозидов, входящих в состав ДНК и РНК.

Нуклеотиды – это эфиры нуклеозидов и фосфорной кислоты. Мономер РНК — нуклеотид (рибонуклеотид) — состоит из остатков: 1) азотистого основания (урацил, цитозин, аденин и гуанин); 2) моносахарида (рибозы) и фосфорной кислоты. Мономер ДНК — нуклеотид (дезоксирибонуклеотид) — состоит из остатков: 1) азотистого основания (тимин, цитозин, аденин и гуанин); 2) моносахарида (дезоксирибозы) и фосфорной кислоты. Нуклеотиды гидролизуются нуклеотидазами, с образованием нуклеозидов (N-гликозидов, образованных нуклеиновыми основаниями и рибозой или дезоксирибозой). Например, гидролиз ГМФ идет таким образом:     + Н₂О   →  Н₃РО₄ +   гуанозинмонофосфат (ГМФ)                                             гуанозин Формулы  рибонуклеозидов:           Формулы дезоксирибонуклеозидов:            

3. Химическое строение ферментов, коферментов и витаминов, принимающих участие в реакциях дезаминирования, декарбоксилирования аминокислот.

Декарбоксилирование (удаление карбоксильной группы) – важный метаболический процесс, в результате которого из аминокислот образуются биологически активные амины.  Например, образование дофамина:     Это превращение аминокислот обычно протекает с очень низкой скоростью, но некоторые амины, находясь в очень низкой концентрации, обладают высокой биологической активностью и влияют на различные функции организма. Примером такого амина является гистамин:       Дезаминирование аминокислот — реакция отщепления α-аминогруппы от аминокислоты, в результате чего образуется соответствующая α-кетокислота и выделяется молекула аммиака. Примером может служить превращение аспарагиновой кислоты в фумаровую под действием аспартазы:       В печени человека присутствуют ферменты, катализирующие реакции дезаминирования серина, треонина и гистидина неокислительным путём:     Дезаминированию подвергаются все аминокислоты кроме лизина и пролина Существует несколько типов реакций дезаминирования:

• окислительное — характерно только для глутаминовой кислоты;
• неокислительное — характерно для серина, гистидина и треонина;
• непрямое — для остальных аминокислот.

Витамин В₆ – пиридоксин, входит в состав группы ферментов, участвующих в реакциях переаминирования, дезаминирования и декарбоксилирования. Витамин существует в трех формах: Все формы наделены витаминными свойствами, но коферментные функции выполняют только фосфорилированные производные пиридоксаля и пиридоксамина. Синтез пиридоксальфосфата катализирует фермент пиридоксалькиназа, которая наиболее активна в ткани мозга:         ПАЛФ – это основная коферментная форма витамина В₆, выполняет важную роль в биохимических реакциях:

• участвует в обмене аминокислот;
• необходим для синтеза глутаминовой кислоты; для образования нейромедиаторов, ГАМК, глицерина, серотонина;
• участвует в углеводном обмене; в обмене витамина В₁₂, фолиевой кислоты, синтезе гемоглобина.

  Вариант 40 1.Взаимопревращение моносахаридов в клетке и синтез гликогена в организме. Роль ферментов в этом процессе. В природе моносахариды встречаются чаще всего не в свободном виде, а в форме различного рода производных: фосфорных эфиров, продуктов восстановления и окисления, гликозидов, нуклеозиддифосфатсахаров. Во всех процессах углеводного обмена обязательно принимают участие фосфорные эфиры моносахаридов, чаще всего D-глюкозо-6-фосфат: Данную реакцию катализирует фермент гексокиназа (КФ 2.7.1.1), относящийся к фосфотрансферазам, который переносит остаток фосфорной кислоты от АТФ на молекулу глюкозы. Глюкозо-6-фосфат является биологически активной формой глюкозы, способной вступать в реакции обмена углеводов — их биосинтеза, взаимных превращений и распада. Схема взаимных превращений активированных форм гексоз Цель взаимопревращения моносахаридов – создание только одного субстрата для реакций метаболизма, а именно α-D-глюкозы, что позволяет сэкономить ресурсы, не образовывать множество ферментов для каждого вида моносахарида. В организме превращение фруктозы в глюкозу происходит более сложным путем: через промежуточное образование фруктозо-1 — фосфата, фруктозо-6 — фосфата, глюкозо-6 — фосфата и последующего отщепления фосфорной кислоты под действием фосфатазы. Галактоза сначала подвергается фосфорилированию по 1-му атому углерода. Отличительной особенностью является превращение в глюкозу не напрямую, а через синтез УДФ-галактозы из галактозо-1-фосфата. Источником УМФ является УДФ-глюкоза, имеющаяся в клетке. Образованная УДФ-галактоза впоследствии изомеризуется в УДФ-глюкозу и далее ее судьба различна. Биосинтез гликогена – гликогенез происходит в процессе пищеварения после приема углеводной пищи. Глюкоза фосфорилируется с затратой молекулы АТФ до глюкозо-6-фосфата. Эта реакция катализируется в мышцах ферментом гексокиназой, а в печени – глюкокиназой. Под действием фосфоглюкомутазы глюкозо-6-фосфат превращается в глюкозо-1-фосфат, который взаимодействует с УТФ с участием фермента глюкозо-1-фофатуридилтрансфераза. В результате образуется УДФ-глюкоза и пирофосфат, который расщепляется пирофосфатазой до неорганического фосфата. УДФ-глюкоза является переносчиком и донором активированных остатков глюкозы в последующей реакции синтеза гликогена. Для образования α-1,4-гликозидной связи необходимо наличие затравки гликогена (полисахарид из 3-4-х остатков глюкозы). Под действием гликогенсинтазы образуется гликозидная связь между С₁ атомом активированной глюкозы, находящейся в составе УДФ-глюкозы и С₄ атомом концевого остатка глюкозы в молекуле затравки с высвобождением УДФ. УДФ-глюкоза + (С₆Н₁₂О₆)_n → УДФ + (С₆Н₁₂О₆)_n+1

2. Напишите структурные формулы нуклеозидов, нуклеотидов и АТФ.

Аденозин — нуклеозид, состоящий из аденина, соединенного с рибозой β-гликозидной связью. Входит в состав некоторых ферментов, АТФ и нуклеиновых кислот. Аденозинмонофосфат, AМФ (адениловая кислота) —  5′-аденилат, это эфир фосфорной кислоты и аденозинового нуклеозида. Молекула АМФ содержит фосфатную группу, сахар рибозу и азотистое основание аденин.аденозин                                        адениловая кислота АМФ аденозиндифосфат АДФ                                     аденозинтрифосфат АТФ Аденозинтрифосфорная кислота (АТФ) представляет собой трифосфорный эфир аденозина, который является производным аденина и рибозы. Фосфатные группы в молекуле АТФ соединены между собой макроэргическими связями. АТФ является  универсальным источником энергии для всех биохимических процессов, протекающих в живых системах. Существует много реакций, при посредстве которых АТФ возникает из других макроэргических соединений, или наоборот, приводят к синтезу макроэргических соединений при участии АТФ.  

3. В чем состоят сходства и отличие между свойствами белков и ферментов. Активаторы и ингибиторы ферментов и механизм их действия. Аллостерические ферменты и механизм регулирования их активности.

Ферменты — это специфические белки, которые действуют как катализаторы в биологических системах. Являясь веществами белковой природы, ферменты обладают всеми свойствами белков:

• имеют несколько уровней организации макромолекул;
• подобно растворимым белкам, образуют коллоидные растворы;
• дают положительные цветные реакции на белки;
• являются амфотерными соединениями;
• при гидролизе распадаются до аминокислот;
• склонны к денатурации под влиянием температуры, изменений рН, действия солей тяжелых металлов, физических факторов.

В отличие от других белков, ферменты обладают каталитической активностью. При этом, обладая свойствами, присущими неорганическим катализаторам, они существенно отличаются от них рядом свойств. Ферменты действуют в мягких условиях и обладают специфичностью и высокой эффективностью. Специфичность фермента обусловлена его конформацией, то есть третичной или четвертичной структурой. Скорости химических реакций, составляющих метаболизм, регулируются в зависимости от условий среды и физиологического состояния. Одним из основных механизмов регуляции метаболизма служит регуляция активности ферментов. Вещества, изменяющие активность ферментов, называются регуляторами или эффекторами. Аллостерический механизм регуляции. Аллостерические ферменты построены из двух и большего числа субъединиц. В этом случае регулятор присоединяется к активному центру – специальному участку фермента. Нековалентное присоединение регулятора к аллостерическому центру приводит к изменению конформации субъединицы фермента, содержащего аллостерический центр. В результате изменяется конформация и каталитической субъединицы и активного центра. Способность  фермента связывать и катализировать субстрат при этом изменяется. Отщепление эффектора возвращает первоначальную активность ферменту. Аллостерические регуляторы вызывают активацию или ингибирование фермента.  Ими могут быть метаболиты или продукты реакции, макроэрги, коферменты, катионы металлов, цАМФ, субстраты. Ингибирование ферментов (снижение активности) бывает обратимым и необратимым. Необратимые ингибиторы (ферментные яды) прочно связываются с ферментами, связывая или разрушая функциональные группы, необходимые для проявления каталитической активности. Обратимые ингибиторы действуют недолго. Комплекс «фермент-ингибитор» непрочен и быстро диссоциирует, активность фермента при этом восстанавливается. Конкурентный ингибитор похож на субстрат по структуре и форме, поэтому может конкурировать с ним за место в активном центре. Степень ингибирования зависит от концентрации субстрата и ингибитора. Чем больше концентрация ингибитора, тем сильнее ингибирование. Неконкурентные ингибиторы структурно не похожи на субстрат, поэтому действуют вне активного центра путем аллостерического механизма или путем химической модификации. Таким образом, аллостерические ферменты часто выполняют ключевую роль в регуляции обмена веществ, поскольку обладают способностью определять количество важных метаболитов и изменять свою активность. В каждой метаболической цепи есть регуляторный фермент, который регулирует  скорость метаболических путей:

• обычно действуют на ранних стадиях метаболических путей, в местах ключевых разветвлений метаболических путей;
• катализируют в условиях клетки практически необратимые реакции, протекающие наиболее медленно. 

Вариант 50

1. Напишите реакции ферментативного гидролиза сахарозы, мальтозы и лактозы. Назовите биологические объекты, содержащие каждый из этих ферментов.

Олигосахариды – углеводы, состоящие из небольшого числа остатков моносахаридов. Дисахариды (биозы)  содержат 2 моносахаридных остатка,  легко гидролизуются до образующих их моносахаридов. Восстанавливающие дисахариды способны раскрываться по месту свободного гликозидного гидроксила кольца (мальтоза, и лактоза). Невосстанавливающие дисахариды не обладают восстанавливающими свойствами,  потому что их кольца не могут разворачиваться (сахароза, трегалоза). Мальтоза (солодовый сахар) состоит из двух молекул α-глюкозы. Гидролиз мальтозы  идет с образованием двух молекул глюкозы (фермент мальтаза). Лактоза (молочный сахар) состоит α-глюкозы и β-галактозы. Гидролиз лактозы проходит под влиянием молочнокислых дрожжей (фермент лактаза). Сахароза (тростниковый сахар) состоит из α-глюкозы и β-фруктозы. Гидролиз сахарозы получил название инверсии, а смесь глюкозы и фруктозы – инвертным сахаром (фермент сахараза). 2.Химическое строение, биологическая роль, содержание в пищевых продуктах каротинов и растительных стеринов. Что такое провитамины?  Каротины являются изопреноидами и образуются в растениях при фотосинтезе. Известны 3 типа каротинов: α-, β- и γ-каротины. Каротиноиды – это растительные красно–желтые пигменты, определяющие окраску ряда жиров, а также овощей и фруктов, яичного желтка и многих других продуктов. По своей химической природе это углеводороды C₄₀H₅₆ – каротины и их кислородсодержащие производные. Помимо красящих свойств, отдельные каротиноиды обладают провитаминными свойствами, так как распадаясь в живом организме, они превращаются в витамин А. Впервые каротины были выделены из моркови, α- и γ-каротины содержат по одному β-иононовому кольцу, и при их окислительном распаде образуется одна молекула витамина А, в молекуле β-каротина – два β-иононовых кольца, и он обладает большей биологической активностью, поскольку из него образуется две молекулы ретинола: β–каротин Биохимические функции. Наличие сопряженных двойных связей в молекуле каротинов обуславливает их высокую реакционную способность при взаимодействии со свободными радикалами различных типов. Они выполняют роль антиоксидантов и способны депонировать в клетках кислород. β-каротин по праву считается радиозащитным соединением и антиканцерогенном, он обладает также антимутагенными свойствами. Стерины – циклические стероидные спирты природного происхождения, относящиеся к группе липидов. В микроорганизмах и  растениях содержится множество родственных соединений (эргостерин, β-ситостерин, стигмастерин). Важнейшим представителем фитостеринов (содержится в арахисовом, кукурузном масле) является ситостерин, который образует с холестерином нерастворимые комплексы, препятствует всасыванию холестерина в кишечнике, что имеет большое значение в профилактике атеросклероза. Самым ценным из микостеринов (содержатся в спорах грибов) является эргостерин, который, под воздействием ультрафиолетовых лучей, преобразуется в витамин Д. Провитамины — биохимические предшественники витаминов. Примеры провитаминов: β-Каротин — жёлто-оранжевый пигмент, непредельный углеводород из группы каротиноидов, провитамин витамина А. Триптофан — незаменимая аминокислота, из которой бактериальная флора кишечника человека может синтезировать витамин B₃. Эргостерин — провитамин витамина D₂, полициклический спирт (стероид), содержащийся в дрожжах, грибах, некоторых водорослях. 7-Дегидрохолестерин — провитамин витамина D₃, содержится в коже человека и под действием ультрафиолетовых лучей превращается в  холекальциферол (витамин D₃).

3. Биосинтез белков (основные этапы и их характеристика). Роль ДНК и РНК в биосинтезе белка. Рибосомы и полисомы.

Биосинтез белка является важным процессом пластического обмена и протекает во всех клетках организмов. Условия для биосинтеза белка:

• генетическая информация молекулы ДНК;
• информационная РНК — переносчик информации к месту синтеза;
• рибосомы — органоиды, где происходит собственно синтез белка;
• набор аминокислот в цитоплазме;
• транспортные РНК, кодирующие аминокислоты и переносящие их к месту синтеза на рибосомы;
• АТФ, обеспечивающая энергией процесс кодирования и биосинтеза.

Этапы биосинтеза белка Транскрипция — процесс биосинтеза всех видов РНК на матрице ДНК, который протекает в ядре. Участок молекулы ДНК деспирализуется, водородные связи разрушаются под действием ферментов. На одной цепи ДНК по принципу комплементарности из нуклеотидов синтезируется РНК-копия (синтезируются рибосомные, транспортные, информационные РНК). Трансляция  (инициация, элонгация и транслокация) — процесс синтеза полипептидных цепей, осуществляемый на рибосомах, где иРНК является посредником в передаче информации о первичной структуре белка. Биосинтез белка состоит из ряда реакций.

1. Активирование и кодирование аминокислот.
2. Образование комплекса иРНК—рибосома.

3.Сборка полипептидной цепи. В пептидном центре рибосомы между двумя аминокислотами образуется пептидная связь, а освободившаяся тРНК покидает рибосому. При этом иРНК каждый раз продвигается на один триплет, внося новую тРНК — аминокислоту и вынося из рибосомы освободившуюся тРНК. При биосинтезе белка обычно образуются полисомы – комплексы из одной молекулы иРНК (мРНК) и связанных с ней десятков рибосом. В эукариотической клетке часть цитоплазматических полисом функционирует в цитоплазматическом матриксе, а часть – на поверхности гранулярной эндоплазматической сети. Полисомы цитоплазматического матрикса осуществляют синтез белков, остающихся в клетке. Полисомы гранулярной эндоплазматической сети синтезируют как клеточные белки, так и экспортные белки. Их функция: сборка белковых молекул из аминокислот. Синтез заканчивается, когда на иРНК начинаются бессмысленные кодоны (стоп-коды). Рибосомы отделяются от иРНК, с них снимаются полипептидные цепи. Все реакции синтеза катализируются специальными ферментами с затратой энергии АТФ. Скорость синтеза очень велика и зависит от длины полипептида. Генетический код — аминокислотная последовательность в молекуле белка,  зашифрованая в виде нуклеотидной последовательности в молекуле ДНК.  Ген — участок молекулы ДНК, ответственный за синтез одного белка. Характеристика генетического кода.

1. Код триплетен: каждой аминокислоте соответствует сочетание из 3 нуклеотидов. Всего таких сочетаний — 64 кода. Из них 61 код смысловой, а 3 кода — стоп-коды, которые заполняют промежутки между генами.
2. Код однозначен (триплет соответствует только одной аминокислоте).
3. Код вырожден (каждая аминокислота имеет более чем один код).
4. Код универсален (живые организмы имеют одинаковый генетический код).
5. Код непрерывен — между кодами нет промежутков.
6. Код неперекрываем (конечный нуклеотид одного кода не может служить началом другого).

Список использованной литературы

1. Березов Т.Т. Биологическая химия: Учебник / Т. Т. Березов, Б. Ф. Коровкин. – 3-е изд., перераб. и доп. – М.: Медицина, 1998. – 704 с., ил.
2. Воронина Л.Н., Десенко В.Ф., Мадиевская Н.Н. и др. Биологическая химия. – Х.: Основа, Изд-во НФАУ, 1999.- 640 с.
3. Гидранович, В.И. Биохимия: Учебное пособие / В.И. Гидранович, А.В. Гидранович. — Мн.: ТетраСистемс, 2012. — 528
4. Ленинджер А. Основы биохимии. В 3-х т. – М.: Мир, 1985.-1056 с.
5. Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохимия человека; В 2–х т.–М.: Мир,1993. Т1 — 384с.; Т2 — 415с.
6. Тюкавкина, Н.А. Биоорганическая химия: Учебник / Н А. Тюкавкина, Ю.И. Бауков, С.Э. Зурабян. — М.:ГЭОТАР-Медиа, 2011, 416 с.
7. Филлипович Ю.Б., Основы биохимии: Учеб. для хим. и биолог. спец. пед. ун–тов и ин–тов.– 4–е изд., перераб. и доп.– М.: изд–во «Агар», 1999.–512с.
8. Щербаков В. Г. Биохимия: учебник / В. Г. Щербаков, В. Г. Лобанов, Т. Н. Прудникова, А. Д. Минакова. СПб.: ГИОРД, 2009. – 466 с.
9. Биохимия: учебник / Под ред. Е.С. Северина. –2-е изд., испр.– М.: ГЭОТАР-МЕД, 2004.- 784 с.